1_2009(ua)

Деталі: Перегляди: 28

ISSN 1995-5537

Ж-л "Біотехнологія" Т. 2, № 1, 2009
С. 117-123, Бібліогр. 11, укр.
УДК 541.18.045+577.15

ІММОБІЛІЗАЦІЯ α-АМІЛАЗИ НА ЦЕЛЮЛОЗНИХ МЕМБРАНАХ, МОДИФІКОВАНИХ ХІТОЗАНОМ ТА СIBACRON BLUE F3G-A

В. В. Коновалова, К. Є. Гузикевич, Г. А. Побігай, А. Ф. Бурбан, С. Т. Олійнічук

Національний університет «Києво-Могилянська академія»,Центр мембранних досліджень, Київ

Розроблено метод одержання афінних мембран, що базується на ковалентному зв’язуванні хітозану з поверхнею целюлозниих мембран та закріпленні барвника Cibacron Blue F3G-A як афінного ліганду. Досліджено транспортні та поверхневі властивості модифікованих мембран. Підібрано оптимальні умови іммобілізації α-амілази: рН та концентрація розчину модифікування 3,5 та 1 мг/см³, відповідно. Мембрани з іммобілізованим ензимом характеризуються високим ступенем розщеплення крохмалю, що становить 84% для нерегенерованої мембрани.

Ключові слова: іммобілізація ензимів, a-амілаза, афінні мембрани.

Деталі: Перегляди: 29

ISSN 1995-5537

Ж-л "Біотехнологія" Т. 2, № 1, 2009
С. 9-23, Бібліогр. 87, укр.
УДК 577.152.34

ГЛЮКОАМІЛАЗА МІКРООРГАНІЗМІВ. БІОСИНТЕЗ, ВЛАСТИВОСТІ, МЕХАНІЗМ ДІЇ
ТА ПРАКТИЧНЕ ЗАСТОСУВАННЯ

Н. В. Борзова, О. В. Гудзенко, Л. Д. Варбанець

Інститут мікробіології і вірусології НАН України, Київ

В огляді наведено дані щодо систематичного положення глюкоамілаз у сучасній класифікації.

Викладено сучасні погляди на регуляцію біосинтезу мікробних глюкоамілаз, висвітлено питання щодо структури та функцій окремих доменів молекули ензиму, взаємозв’язку та ролі їх у каталізі. Детально описано фізико-хімічні властивості глюкоамілаз грибного походження, показана можливість ефективної іммобілізації ензимів на різних носіях для використання їх у різних технологічних процесах.

Ключові слова: глюкоамілаза, біосинтез, будова активного центру, механізм дії, властивості ензиму, іммобілізація глюкоамілаз, практичне застосування.

Деталі: Перегляди: 28

ISSN 1995-5537

Ж-л "Біотехнологія" Т. 2, № 1, 2009
С. 24-34, Бібліогр. 43, укр.
УДК: 577.322.7: 577.112.386.2

ДИСУЛЬФІДНІ ЗВ’ЯЗКИ У СТРУКТУРНО-ФУНКЦІОНАЛЬНІЙ ОРГАНІЗАЦІЇ ПРОТЕЇНІВ

Л. П. Урвант, І. І. Паталах

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, Київ

Обговорюються сучасні уявлення про роль дисульфідного зв’язку в забезпеченні структурнофункціональних властивостей протеїнів плазми крові. Узагальнюються нові підходи до можливостей рефолдингу рекомбінантних і секреторних протеїнів. Розглянуто проблему окисного фолдингу та значення дисульфідного зв’язку для посттрансляційного «дозрівання» секреторних протеїнів у порожнині ендоплазматичного ретикулума з участю редуктазної системи ензимів.

Ключові слова: дисульфідний зв’язок, секреторні протеїни, плазміноген, окисний фолдинг, ренатурація протеїнів.

Деталі: Перегляди: 37

ISSN 1995-5537

Ж-л "Біотехнологія" Т. 2, № 1, 2009
С. 59-68, Бібліогр. 35, укр.
УДК: 577(с87.1+112.4)

КЛОНУВАННЯ ТА ЕКСПРЕСІЯ ФУНКЦІОНАЛЬНО АКТИВНОГО ФРАГМЕНТА D-E-A-A* ПРОТЕЇНУ А Staphylococcus aureus

О. С. Олійник, Д. В. Колибо, А. А. Кабернюк, А. Ю. Лабинцев, Н. В. Короткевич, С. І. Романюк, С. В. Комісаренко

Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України

Отримано рекомбінантний фрагмент протеїну А Staphylococcus aureus з унікальною послідовністю, який складається з чотирьох доменів: D–E–A–A* і експресується в клітинах Escherichia coli. З метою перевірки його функціональної активності проведено тести на здатність взаємодіяти з імуноглобулінами, в яких використано кон’югати цього рекомбінантного фрагмента з пероксидазою хрону та наночастками колоїдного золота.

Встановлено, що рекомбінантний фрагмент протеїну А, мічений пероксидазою хрону або колоїдним золотом, має таку саму специфічність стосовно імуноглобулінів ссавців, як і природний протеїн А. Одержаний аналог протеїну А можна використовувати не лише при створенні хроматографічних сорбентів для виділення імуноглобулінів та імунохімічних кон’югатів з метою виявлення антитіл, але й у подальших фундаментальних дослідженнях імунобіологічних властивостей протеїну А.

Ключові слова: протеїн А, Staphylococcus aureus, рекомбінантний аналог, імуноглобулінзв’язувальна активність, імуноензимний аналіз, імунохроматографічні тести.

Деталі: Перегляди: 37

ISSN 1995-5537

Ж-л "Біотехнологія" Т. 2, № 1, 2009
С. 46-58, Бібліогр. 88, англ.
УДК 547.9:612.397:678.012

СИСТЕМИ ЦІЛЕСПРЯМОВАНОГО ДОСТАВЛЕННЯ ЛІКАРСЬКИХ ЗАСОБІВ.
БІОТЕХНОЛОГІЧНІ АСПЕКТИ

O. Ю. Галкін, Л. Б. Бондаренко, А. С. Грішина, O. М. Дуган

Національний технічний університет України «Київський політехнічний інститут», Київ
Інститут фармакології і токсикології АМН України, Київ

В огляді узагальнено дані літератури щодо підходів до створення систем цілеспрямованого доставлення лікарських засобів, які базуються на використанні ліпосомальних форм та рецепторопосередкованого ендоцитозу. Розглянуто підходи до використання систем спрямованого доставлення при створенні антиканцерогенних, антибактеріальних препаратів,вакцин, а також у генотерапії.

Ключові слова: системи цілеспрямованого доставлення, лікарські засоби, ліпосоми, ендоцитоз, протиракові препарати, моноклональні антитіла.

Сторінка 1 із 2