ISSN 2410-7751 (Друкована версія)
ISSN2410-776X (Електронна версія)
Biotechnologia Acta Т. 15, №. 3, 2022
С. 20-28, Бібліоггр. 18, англ.
УДК: 577.112:612.115
https://doi.org/10.15407/biotech15.03.025
Цап П. Ю., Гоголінська Г. К., Платонова Т. М., Марунич Р. Ю., Удовенко А. В., Макогоненко Є. М.
Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна Національної Академії наук України, Київ
Мета. Досліджували роль комплексу між αC-регіоном та BβN-доменом, який формується після видалення FpA на молекулі фібрину desA, на початкових етапах полімеризації фібрину.
Методи. Для вивчення впливу D і DD фрагментів фібриногену на полімеризацію фібриногену і фрагменту фібриногену X було використано метод турбідиметрії, а також методи виділення, очищення та фрагментації фібриногену, мономерного та поперечно-прошитого фібрину, плазміногену.
Результати. Показано, що фрагмент DD повністю гальмував процес полімеризації у всіх досліджених системах («Fg + Thr», «Fg + Anc H», «X + Thr», «X + Anc H»). Фрагмент D інгібував полімеризацію фібрину на всіх стадіях у системі «Fg + Thr», але в системі «Fg + Anc H» майже не впливав на полімеризацію фібрину. В обох системах «X + Thr» і «X + Anc H» фрагмент D слабо пригнічував самозбирання молекул фібрину в протофібрили, але прискорював процес латеральної асоціації у другій системі.
Висновки. Отримані дані свідчать, що комплекс між αC-регіоном та BβN-доменом фібрину desA на початковій стадії полімеризації підтримує швидкість самозбирання та латеральної асоціації протофібрил фібрину desA, захищаючи його олігомери від деполімеризувального впливу фібриногену.
Ключові слова: фібриноген, фібрин, фрагмент DD, фрагмент X, комплекс BβN-домен-αC-регіон.
© Інститут біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України, 2022